Protéine

Les protéines, qui comptent parmi les composants de base de tout être vivant, peuvent être de deux sortes : les protéines de fonction et les protéines de structure. Les premières sont, notamment, les enzymes. Les secondes sont les protéines constitutives des membranes cellulaires, tissus, etc. Ainsi, le tissu conjonctif (tissu de remplissage et de soutien) est-il constitué de cellules éparses et d'une grande quantité de protéines fibreuses : kératine, collagène, élastine. Sur cette microscopie électronique en fausses couleurs, la bande rouge transversale correspond à un faisceau de fibres d'élastine.

protéine, macromolécule composée d'acides aminés reliés par des liaisons peptidiques, présente chez les organismes vivants et essentielle à leur fonctionnement. Découvertes en 1838, les protéines sont le principal composant des cellules, représentant plus de 50 p. 100 de leur poids sec. Le mot protéine vient du grec proteios qui signifie « premier ».

La forme des protéines est très variable : elle va des longues fibres présentes dans les tissus conjonctifs et les cheveux aux globules compacts et solubles capables de traverser la membrane des cellules. Les protéines sont des macromolécules dont le poids moléculaire varie de quelques milliers à plus d'un million d'unités. Elles sont spécifiques à chaque espèce vivante et à chaque organe. On estime qu'il existe environ trente mille protéines différentes chez l'Homme, dont 2 p. 100 seulement ont été décrites. Les protéines servent à construire et à entretenir les cellules, et leur dégradation chimique fournit de l'énergie, produisant près de 4 kilocalories par gramme (voir Métabolisme).

Outre leur rôle dans la croissance et l'entretien des cellules, les protéines sont également responsables de la contraction des muscles. Les enzymes digestives sont des protéines, de même que l'insuline et la plupart des autres hormones, ainsi que les anticorps du système immunitaire et l'hémoglobine. Les chromosomes, qui transmettent toutes les caractéristiques héréditaires sous forme de gènes, sont constitués d'acides nucléiques et de protéines (histones).

Chez l'Homme comme chez tous les êtres vivants, les protéines sont constituées d'une vingtaine d'acides aminés différents, qui, à leur tour, sont composés de carbone, d'hydrogène, d'oxygène, d'azote et parfois de soufre. Ces acides aminés sont liés par des liaisons peptidiques (liaisons entre radicaux aminés et carboxyls) sous forme de longs filaments (chaînes polypeptidiques). Ceux-ci s'enroulent en un nombre quasi infini de formes hélicoïdales ou sphériques, ce qui explique l'immense variété des fonctions assurées par les protéines.

Pour synthétiser les protéines qui lui sont indispensables, chaque espèce a besoin d'un apport régulier de vingt aminoacides principaux. Alors que les plantes peuvent fabriquer leurs acides aminés à partir de l'azote, du dioxyde de carbone et d'autres composés chimiques grâce à la photosynthèse, la majorité des autres organismes ne peuvent en fabriquer que quelques-uns. Les aminoacides qu'un être vivant est incapable de synthétiser sont appelés « acides aminés essentiels » et doivent être fournis par la nourriture. Les huit acides indispensables au maintien de la santé de l'Homme sont : la leucine, l'isoleucine, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la tyrosine, le tryptophane et la valine. Ils sont tous présents dans les graines des plantes, mais, comme les végétaux que nous consommons sont souvent déficients en lysine et en tryptophane, les experts en nutrition conseillent de compléter l'alimentation avec des protéines animales. Les aliments d'origine animale contiennent tous les acides essentiels.

On recommande, pour les adultes, la consommation quotidienne de 0,79 g de protéines par kg de poids. Pour les enfants et les bébés, il convient respectivement de doubler et de tripler ces doses, en raison de leur croissance rapide. Le syndrome du Kwashiorkor, maladie endémique des enfants d'Afrique tropicale, est causée par une carence en acides aminés.

La spécificité d'une protéine dépend de l'enchaînement des acides aminés qui sont reliés les uns aux autres par une liaison peptidique. Cette liaison s'établit au cours du processus de condensation, avec apport de deux molécules d'eau : l'hydrogène (H) et l'oxygène (O) de l'eau permettent la liaison du carbone (C) d'un acide aminé à l'azote (N) de l'autre, avec libération d'une molécule d'eau.

Le niveau de base de la structure des protéines, appelé « structure primaire », est la séquence linéaire des acides aminés. Toutefois, une protéine ne garde jamais une forme strictement linéaire. L'énergie contenue dans les liaisons hydrogène, les ponts disulfures, l'attraction entre les charges positives et négatives, et les radicaux hydrophobes ou hydrophiles, imposent à la protéine une structure secondaire en hélice alpha ou en feuillet bêta. Les molécules deviennent encore plus compactes en adoptant une structure tertiaire. Lorsqu'une protéine est constituée de plus d'une chaîne polypeptidique, comme l'hémoglobine et certaines enzymes, on dit qu'elle a une structure quaternaire.

Les chaînes de polypeptides sont enroulées de telle sorte que les acides aminés hydrophobes sont placés vers l'intérieur, ce qui donne une stabilité à la molécule. Les acides aminés hydrophiles sont orientés vers l'extérieur et sont libres d'interagir avec d'autres composés chimiques. Les protéines globulaires peuvent se lier avec un dérivé vitaminique, appelé parfois « coenzyme », ou se lier avec une protéine particulière pour former un assemblage indispensable à la vie cellulaire.

Les principales protéines fibreuses sont le collagène, la kératine, le fibrinogène et les protéines musculaires.

Le collagène est la protéine la plus abondante chez les vertébrés. Il se trouve dans les os, la peau, les tendons et les cartilages. Sa molécule contient habituellement trois longues chaînes polypeptidiques, composées chacune d'environ mille acides aminés. Ces chaînes s'enroulent en une triple hélice régulière, responsable de l'élasticité de la peau et des tendons. Lorsque des fibrilles de collagène sont dégradées par chauffage intense, leurs chaînes se raccourcissent pour former de la gélatine.

La kératine, présente dans les couches supérieures de l'épiderme, dans les cheveux, les ongles, les écailles, les sabots et les plumes, s'enroule en une torsade régulière appelée « hélice alpha ». Chargée de protéger l'organisme contre l'environnement extérieur, la kératine est totalement insoluble dans l'eau. Ses nombreuses liaisons disulfures en font une protéine extrêmement stable, capable de résister à l'action des enzymes protéolytiques.

Le fibrinogène est une protéine plasmatique sanguine responsable de la coagulation du sang. Grâce à l'action de la thrombine, le fibrinogène est converti en molécules de fibrine, une protéine insoluble, qui s'agglutine pour former un caillot.

La myosine se lie à l'actine, une autre protéine musculaire, pour donner l'actomyosine. Les filaments de l'actomyosine peuvent se raccourcir et provoquer la contraction des muscles.

L'anémie falciforme est une forme d'anémie provoquée par une altération de la forme des hématies (globules rouges), qui prennent une allure de faucille. Celle-ci est due à la présence d'une forme anormale de l'hémoglobine, la protéine responsable du transport de l'oxygène.

Contrairement aux protéines fibreuses, les protéines globulaires sont sphériques et hautement solubles. Elles jouent un rôle important dans le métabolisme. Les albumines, les globulines, la caséine et les hormones protéiques sont des protéines globulaires. Les albumines et les globulines sont abondantes dans les cellules animales, le sérum sanguin, le lait et les œufs. L'hémoglobine est une protéine qui transporte l'oxygène dans l'organisme. Elle est responsable de la couleur des globules rouges. Plus de cent hémoglobines humaines différentes ont été découvertes, parmi lesquelles l'hémoglobine S, responsable de l'anémie falciforme, maladie héréditaire endémique en Afrique noire.

Toutes les enzymes sont des protéines globulaires qui se lient rapidement avec d'autres substances, appelées « substrats », pour catalyser les nombreuses réactions chimiques du métabolisme. Ces molécules possèdent des sites catalytiques sur lesquels les substrats viennent se placer, comme une clé dans une serrure, et sont transformés en produits spécifiques.

Ces protéines, qui proviennent des glandes endocrines, n'agissent pas comme les enzymes. En effet, elles stimulent des organes cibles qui, à leur tour, contrôlent des activités importantes comme le rendement du métabolisme ou la production d'enzymes. L'insuline, sécrétée par les îlots de Langerhans du pancréas, régule le métabolisme des hydrates de carbone en contrôlant le taux de glucose dans le sang. La thyroglobuline, produite par la glande thyroïde, régule l'ensemble du métabolisme. La calcitonine, également produite par la thyroïde, fait baisser le taux de calcium dans le sang.

Aussi appelés « immunoglobulines », les anticorps sont des protéines présentes dans le sérum sanguin dont le rôle est de se lier aux antigènes (substances ou corps étrangers envahissant l'organisme). Un seul antigène peut induire la production de nombreux types d'anticorps qui le neutralisent en se fixant sur lui et facilitent sa dégradation.

Les flagelles des bactéries sont constitués d'un faisceau de microtubules, eux-mêmes étant un assemblage de protéines globulaires. Ces dernières se réunissent d'abord par deux, formant des dimères de tubuline. Les dimères s'associent ensuite pour donner les microtubules.

Les protéines globulaires peuvent aussi s'assembler en minuscules tubes creux, servant à la fois de squelette aux cellules et de véhicule de transport intracellulaire. Chacun de ces microtubules est constitué de deux types de protéines qui s'enchaînent de manière linéaire pour former un tube de grande longueur. Les microtubules composent la structure interne des cils cellulaires, des appendices grâce auxquels les micro-organismes se déplacent dans leur environnement.